Anillin

aus Wikipedia, der freien Enzyklopädie
(Weitergeleitet von ANLN)
Zur Navigation springen Zur Suche springen
Anillin
Andere Namen

ANLN, scra, FSGS8, Scraps

Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 1.124 Aminosäuren, 124.199 Da
Bezeichner
Externe IDs
Vorkommen
Homologie-Familie Hovergen
Orthologe
Mensch Hausmaus
Entrez 54443 68743
Ensembl ENSG00000011426
UniProt Q9NQW6 Q8K298
Refseq (mRNA) NM_001284301.3
Refseq (Protein) NP_001271230.1
Genlocus
PubMed-Suche 54443 68743

Anillin ist ein Protein aus Tieren, das am Zellwachstum und an der Zytokinese[1] beteiligt ist. Es ist nicht zu verwechseln mit dem Aminobenzol Anilin.

Anillin ist ein Aktin-bindendes Protein. Es reguliert das Zytoskelett in Podozyten der Niere.[2] Manche Mutationen des Anillins führen zur fokal segmentalen Glomerulosklerose des Typs 8.[3] Durch alternatives Spleißen werden verschiedene Isoformen des Anillins gebildet.[3] Während der Metaphase und der Anaphase der Mitose ist Anillin an der Bildung von Blebs beteiligt.[4]

Einzelnachweise

[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]
  1. W. M. Zhao, G. Fang: Anillin is a substrate of anaphase-promoting complex/cyclosome (APC/C) that controls spatial contractility of myosin during late cytokinesis. In: Journal of Biological Chemistry. Band 280, Nummer 39, September 2005, S. 33516–33524, doi:10.1074/jbc.M504657200, PMID 16040610.
  2. R. A. Gbadegesin, G. Hall, A. Adeyemo, N. Hanke, I. Tossidou, J. Burchette, G. Wu, A. Homstad, M. A. Sparks, J. Gomez, R. Jiang, A. Alonso, P. Lavin, P. Conlon, R. Korstanje, M. C. Stander, G. Shamsan, M. Barua, R. Spurney, P. C. Singhal, J. B. Kopp, H. Haller, D. Howell, M. R. Pollak, A. S. Shaw, M. Schiffer, M. P. Winn: Mutations in the gene that encodes the F-actin binding protein anillin cause FSGS. In: Journal of the American Society of Nephrology. Band 25, Nummer 9, September 2014, S. 1991–2002, doi:10.1681/ASN.2013090976, PMID 24676636, PMC 4147982 (freier Volltext).
  3. a b 54443 - Gene ResultANLN anillin actin binding protein (human). In: ncbi.nlm.nih.gov. Abgerufen am 14. August 2019 (englisch).
  4. T. Kiyomitsu, I. M. Cheeseman: Cortical dynein and asymmetric membrane elongation coordinately position the spindle in anaphase. In: Cell. Band 154, Nummer 2, Juli 2013, S. 391–402, doi:10.1016/j.cell.2013.06.010, PMID 23870127, PMC 4177044 (freier Volltext).