Alpha-Sarcin

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α-Sarcin (Aspergillus giganteus)
α-Sarcin (Aspergillus giganteus)
NMR-Bändermodell von alpha-Sarcin, nach PDB 1DE3

Vorhandene Strukturdaten: 1DE3

Masse/Länge Primärstruktur 150 Aminosäuren
Bezeichner
Gen-Name(n)
Externe IDs
Enzymklassifikation
EC, Kategorie
Reaktionsart Spaltung von Phosphodiesterbindungen
Substrat rRNA + H2O
Produkte defekte rRNA-Stücke

α-Sarcin ist ein Lektin aus dem Schimmelpilz Aspergillus giganteus. Es ist eines der wenigen hochmolekularen Proteintoxinen aus der Gruppe der Mykotoxine.

α-Sarcin hemmt die eukaryotische Proteinbiosynthese, indem es die Bindung von Aminoacyl-tRNA an die Ribosomen blockiert. Es fungiert als Ribonuklease, das heißt, es trennt den Strang der Nukleotide der 28 S-rRNA, indem eine Phosphodiesterbindung gespalten wird. Dabei werden etwa 400 Nukleotide freigesetzt. In bemerkenswerter Weise erfolgt dies in unmittelbarer Nähe des Wirkortes von Ricin oder Shiga-Toxin, die als RNA-N-Glycosidasen fungieren. Ein weiteres Unterscheidungsmerkmal zwischen diesen Lektinen ist die Molekülmasse der wirksamen Untereinheiten, die bei α-Sarcin mit ca. 17 kDa wesentlich geringer ist als die entsprechenden Untereinheiten von Ricin mit etwa 30 kDa.

Ähnliche Toxine

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Die sehr ähnlichen Lektine Restrictocin und Mitogillin aus dem Schimmelpilz Aspergillus restrictus hemmen ebenso die eukaryotische Proteinsynthese.

  • E. J. Ackerman, S. K. Saxena, N. Ulbrich: α-Sarcin causes a specific cut in 28S rRNA when microinjected into Xenopus oocytes. In: J. Biol. Chem. 263, 1988, S. 17076–17083. PMID 3182833
  • Luen Hwua, Kuan-Chun Huangb, Dow-Tien Chenb, Alan Linb: The Action Mode of the Ribosome-Inactivating Protein α-Sarcin. In: J. Biomedical. Science. 7, 2000, S. 420–428. PMID 10971140