L-Arginin:Glycin-Amidinotransferase
| Glycin-Amidinotransferase, mitochondrial | ||
|---|---|---|
| Andere Namen |
L-Arginin:Glycin-Amidinotransferase, Transamidinase | |
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 423 Aminosäuren, 48.455 Da | |
| Bezeichner | ||
| Externe IDs | ||
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 2.1.4.1 | |
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Hovergen | |
| Orthologe (Mensch) | ||
| Entrez | 2628 | |
| Ensembl | ENSG00000171766 | |
| UniProt | P50440 | |
| Refseq (mRNA) | NM_001321015.1 | |
| Refseq (Protein) | NP_001307944.1 | |
| PubMed-Suche | 2628
| |
L-Arginin:Glycin-Amidinotransferase (AGAT, EC) ist ein Enzym, welches bei der Synthese von Guanidinoacetat aus den Aminosäuren Arginin und Glycin, vorwiegend in Niere und Speicheldrüse, beteiligt ist.[1][2]
Eigenschaften
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]Die L-Arginin:Glycin-Amidinotransferase katalysiert folgende Reaktion:[3]
L-Arginin + Glycin ↔ L-Ornithin + Guanidinoacetat
Guanidinoacetat ist im Stoffwechsel der unmittelbare Vorläufer von Kreatin.[3] Die L-Arginin:Glycin-Amidinotransferase wird im Gehirn, im Herz, in den Nieren (höchste Genexpression), in der Leber, in der Lunge, in der Speicheldrüse, in der Plazenta, in einem Fötus und in der Skelettmuskulatur gebildet.[3] Die Michaelis-Menten-Konstante beträgt 2,0 µM bei Arginin, 3,0 µM bei Glycin und die maximale Reaktionsrate beträgt 0,44 µmol/min/mg Enzym.[3]
Weblinks
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]Einzelnachweise
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]- ↑ ENZYME entry 2.1.4.1. Abgerufen am 18. Mai 2018 (amerikanisches Englisch).
- ↑ Prof. Blumes Tipp des Monats. Abgerufen am 18. Mai 2018.
- ↑ a b c d UniProt GATM - Glycine amidinotransferase, mitochondrial precursor - Homo sapiens (Human) - GATM gene & protein. Abgerufen am 23. Mai 2018.