UDP-Glucuronat-Decarboxylase

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UDP-Glucuronat-Decarboxylase

Vorhandene Strukturdaten: 2B69, 4GLL, 4LK3, 4M55

Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 420 Aminosäuren
Kofaktor NAD
Isoformen 3
Bezeichner
Gen-Namen
Externe IDs
Enzymklassifikation
EC, Kategorie
Reaktionsart Abspaltung von CO2
Substrat UDP-Glucuronat
Produkte UDP-Xylose + CO2
Vorkommen
Übergeordnetes Taxon Eukaryoten[1]
Orthologe
Mensch Hausmaus
Entrez 80146 67883
Ensembl ENSG00000115652 ENSMUSG00000057363
UniProt Q8NBZ7 Q91XL3
Refseq (mRNA) NM_001253875 NM_026430
Refseq (Protein) NP_001240804 NP_080706
Genlocus Chr 2: 106.09 – 106.19 Mb Chr 1: 43.75 – 43.83 Mb
PubMed-Suche 80146 67883

Die UDP-Glucuronat-Decarboxylase (UGD) ist das Enzym, das in Eukaryoten die Abspaltung von Kohlenstoffdioxid von UDP-Glucuronat katalysiert. Die dabei entstehende UDP-Xylose ist in Pflanzen für die Biosynthese der Xylose und weiterer Pentosen notwendig. Wirbeltiere benötigen UDP-Xylose allein zur Herstellung der Glycosaminoglycane (Knorpel). UGD ist in der Membran des Golgi-Apparats lokalisiert.[2][3]

Katalysierte Reaktion

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UDP-GlucuronatUDP-Xylose + CO2

UDP-α-D-Glucuronat wird zu UDP-α-D-Xylose umgesetzt.

Einzelnachweise

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  1. Homologe bei OMA
  2. UniProt Q8NB27
  3. Moriarity JL, Hurt KJ, Resnick AC, et al.: UDP-glucuronate decarboxylase, a key enzyme in proteoglycan synthesis: cloning, characterization, and localization. In: J. Biol. Chem. 277. Jahrgang, Nr. 19, Mai 2002, S. 16968–75, doi:10.1074/jbc.M109316200, PMID 11877387 (jbc.org).