4-Hydroxyphenylpyruvat-Dioxygenase

aus Wikipedia, der freien Enzyklopädie
Zur Navigation springen Zur Suche springen
4-Hydroxyphenylpyruvat-Dioxygenase
4-Hydroxyphenylpyruvat-Dioxygenase
Homodimer von HPPD. Katalytische Domäne rot, orange Kugeln: Fe2+, oligomere Domäne blau

Vorhandene Strukturdaten: 1SP9

Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 445 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur Homotetramer in Bakterien, Homodimer in Pflanzen
Kofaktor Ascorbat, Fe2+
Bezeichner
Gen-Name HPD
Externe IDs
Enzymklassifikation
EC, Kategorie 1.13.11.27Dioxygenase
Reaktionsart Oxidation
Substrat 4-Hydroxyphenylbrenztraubensäure + O2
Produkte Homogentisinsäure + CO2
Vorkommen
Homologie-Familie Hovergen
Übergeordnetes Taxon Lebewesen

Die 4-Hydroxyphenylpyruvat-Dioxygenase (HPPD) ist eine Nicht-Häm-Fe(II)-Oxygenase, die den zweiten Schritt im Tyrosinstoffwechsel, die Umwandlung von 4-Hydroxyphenylbrenztraubensäure in Homogentisinsäure und Kohlendioxid katalysiert. Sie lässt sich in nahezu jeder aeroben Form des Lebens finden.[1]

Die von der HPPD katalysierte Reaktion. Der Verbleib an der Reaktion beteiligten Atome ist hervorgehoben.

Biologische Funktion[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

Die durch die HPPD katalysierte Reaktion ist ein Zwischenschritt des Tyrosinabbaus zu Acetessigsäure und Fumarsäure.[2]

Pflanzen benötigen HPPD um Plastochinon und Tocopherol zu produzieren.[3]

Der vorgeschlagene Reaktionsmechanismus (in der mittleren Reihe fehlt die 4-Hydroxygruppe)
Der vorgeschlagene Reaktionsmechanismus (in der mittleren Reihe fehlt die 4-Hydroxygruppe)

Einzelnachweise[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

  1. M. Gunsior, J. Ravel, G. L. Challis, C. A. Townsend: Engineering p-hydroxyphenylpyruvate dioxygenase to a p-hydroxymandelate synthase and evidence for the proposed benzene oxide intermediate in homogentisate formation. In: Biochemistry. Band 43, Nummer 3, Januar 2004, S. 663–674, ISSN 0006-2960. doi:10.1021/bi035762w. PMID 14730970.
  2. W. E. KNOX, M. LeMAY-KNOX: The oxidation in liver of l-tyrosine to acetoacetate through p-hydroxyphenylpyruvate and homogentisic acid. In: The Biochemical journal. Band 49, Nummer 5, Oktober 1951, S. 686–693, ISSN 0264-6021. PMID 14886367. PMC 1197578 (freier Volltext).
  3. T. W. Goodwin, E. I. Mercer: Introduction to Plant Biochemistry. Pergamon Press, 1983.