Cytoglobin
| Cytoglobin | ||
|---|---|---|
| ||
| Bändermodell des Dimer, mit Häm als Stäbchen, nach PDB 1UMO | ||
|
Vorhandene Strukturdaten: s. UniProt | ||
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 190 Aminosäuren | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | Homodimer | |
| Kofaktor | Häm | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name | CYGB | |
| Externe IDs | ||
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Hovergen | |
Cytoglobin ist ein Mitglied der Familie der Globine. Zu dieser gehören auch das Muskelprotein Myoglobin, das Bluteiweiß Hämoglobin, sowie das Neuroglobin im Nervensystem.
Das 2002 erstmals beschriebene Cytoglobin kommt in nahezu allen Zellen der Wirbeltiere vor. Es dient vermutlich dem Sauerstofftransport und -speicher in der Zelle, sowie dem Schutz vor oxidativem Stress. Es scheint sogar, dass aus Cytoglobin während der Evolution durch eine Genduplikation die muskelspezifische Variante Myoglobin geworden ist.
Das Cytoglobin-Gen wurde 2002 bei Menschen, Mäusen und Zebrabärblingen charakterisiert. Das menschliche Cytoglobin-Gen liegt auf dem Chromosom 17q25. Bei Menschen und Mäusen ist das Protein 190 Aminosäuren (AS) groß, bei Zebrabärblingen 174 AS. Cytoglobin wird beim Menschen in allen Geweben exprimiert und hat nach Sequenzanalysen einen gemeinsamen evolutionären Vorläufer mit dem Myoglobin.
Quellen[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]
Übersichtsarbeiten[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]
- Pesce A. et al.: Neuroglobin and Cytoglobin: Fresh blood for the vertebrate globin family. EMBO Rep. 2002,(12), 1146-1151. PMID 12475928
- Burmester, T. et al.: Neuroglobin: a respiratory protein of the nervous system. News Physiol. Science 2004,(19), 110-113. PMID 15143204
- Burmester, T. et al.: Neuroglobin and Cytoglobin: Genes, Proteins and Evolution IUBMB Life. 2004, 11-12, 703-307 PMID 15804835
- Fago, A. et al.: Functional properties of neuroglobin and cytoglobin. Insights into the functional anchestral roles of globins. IUBMB Life. 2004, 11-12, 689-696. PMID 15804833
- Fordel, E. et al.: Hypoxia/ischaemia and the regulation of neuroglobin and cytoglobin expression IUBMB Life. 2004, 11-12, 681-687. PMID 15804832
- Hankeln, T. et al.: The cellular and subcellular localisation of neuroglobin and cytoglobin. A clue to their function? IUBMB Life. 2004, 11-12, 671-679. PMID 15804831
- Hankeln T. et al.: Neuroglobin and Cytoglobin in search of their role in vertebrate globin family. J Inorg. Biochem. 2005,(1),110-119. PMID 15598495
Fachartikel[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]
- Burmester, T. et al.: A vertebrate globin expressed in the brain. Nature 2000, 407(6803), S. 461-462. PMID 11029004
- Burmester, T. et al.: Cytoglobin: a novel globin type ubiquitously expressed in vertebrate tissues. Molecular Biology and Evolution 19, S. 416-421 (2002) PMID 11919282
- Fuchs, C. et al.: Duplicated cytoglobin genes in teleost fishes. Biochem Biophys Res Commun 2005, 337(1), S. 216-23. PMID 16199220
- de Sanctis, D. et al.: Crystal structure of cytoglobin: the fourth globin type discovered in man displays heme hexa-coordination. J Mol Biol. 2004 336(4), S. 917-927. PMID 15095869
- Schmidt, M.: Neuroscience Letters 2005, (3), S. 207-211. PMID 15663964
Weblinks[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]
- Elena Bernard: Roter Blutfarbstoff: Ein Gen, viele Varianten, auf: scinexx.de vom 6. Januar 2021. Quelle: CNRS
- A single gene 'invented' haemoglobin several times, auf: EurekAlert! vom 29. Dezember 2020. Quelle: CNRS