Diskussion:Ubiquitin

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Letzter Kommentar: vor 6 Jahren von 2003:DE:23DD:2392:19D4:329E:99BF:2509 in Abschnitt Halbwertszeit
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Unklarheit im Abschnitt "Arten der Ubiquitinierung"[Quelltext bearbeiten]

Ist mit "diese Modifikation" im fünften Satz die Poly-Ubiquitinierung allgemein oder nur deren Variante mit Lysin 63 gemeint?--Hans Dunkelberg 16:52, 8. Okt. 2008 (CEST)Beantworten

Aus dem folgenden Satz ("Mono- und Multi-Ubiquitinierungen hingegen...") und auch daraus, wie die Stelle vorher formuliert war, ergibt sich stark der Eindruck, dass hier die Poly-Ubiquitinierung allgemein gemeint ist. Ich schlage deshalb vor, hier gegebenenfalls statt "diese Modifikation" "Poly-Ubiquitinierung" zu sagen.--Hans Dunkelberg 12:04, 10. Okt. 2008 (CEST)Beantworten

Archivierung der Lesenswert-Diskussion vom 20.- 26.10.2008 (erfolgreich)[Quelltext bearbeiten]

Ubiquitin ist ein Protein, das in allen eukaryotischen Zellen, also ubiquitär zu finden ist. Das Protein selbst hat keinerlei Einfluss auf die Physiologie der Zelle, sondern ändert die Eigenschaften anderer Proteine, an die es umkehrbar (reversibel) gebunden wird. Je nach Art und Anzahl der Ubiquitin-Bindungen werden dadurch deren Halbwertszeit, Funktion oder Verteilung innerhalb der Zelle (Lokalisation) reguliert. Dieses Ubiquitin-System ist unter anderem an den zellulären Prozessen des Protein-Abbaus, der Signaltransduktion allgemein und der Zell-Zyklus-Kontrolle beteiligt. Es dient somit der Veränderung bereits translatierter Proteine („post-translationale Modifikation“) und kann des Weiteren an der Entstehung verschiedener Krankheiten beteiligt sein. Zusammen mit ähnlich modifizierenden Proteinen wie Sumo1, Nedd8 und anderen gehört Ubiquitin namensgebend zur Ubiquitin-Protein-Familie. In Prokaryoten ist bisher kein Protein gefunden worden, dessen Funktion analog zu Ubiquitin ist.

Für die Erforschung der Grundlagen des Ubiquitin-Systems Anfang der 1980er Jahre wurden Aaron Ciechanover, Avram Hershko und Irwin Rose 2004 der Nobelpreis für Chemie verliehen.

Ich habe den Artikel vor einiger Zeit neu geschrieben. Er hatte zwar kein Review, könnte mir aber vorstellen, dass er auch so den Sprung in die Lesenswerten schaffen könnte. -- Taraxacum 15:43, 20. Okt. 2008 (CEST)Beantworten

Done. -- Taraxacum 18:05, 20. Okt. 2008 (CEST)Beantworten
Not yet done: Bei den Einzelnachweisen hat es noch etliche Viertelgeviertstriche, wo Halbgeviertstriche (Bis-Striche) sein sollten. --Leyo 18:34, 20. Okt. 2008 (CEST)Beantworten
Done. --Leyo 20:56, 22. Okt. 2008 (CEST)Beantworten
Merci fürs Formatieren! -- Taraxacum 22:47, 22. Okt. 2008 (CEST)Beantworten
OK, der Artikel holt mEn teilweise schon seeehr weit aus, um den Leser an die Hand zu nehmen, aber kann sein, dass es immer noch nicht reicht. Was kann man nicht voraussetzen bzw. was fehlt dir zum Verständnis? -- Taraxacum 21:51, 23. Okt. 2008 (CEST)Beantworten
  • Pro, die OMA-tauglichkeit ist sicher ein Problem, bei einem solchen Thema aber wahrscheinlich nicht machbar. Die Einleitung, bei der es besonders drauf ankommt, ist imo OMA-tauglich. Was mich stört, sind die diversen Anführungszeichen, die halte ich für überflüssig. Ansonsten ein schöner Artikel. Viele Grüße --Orci Disk 22:06, 23. Okt. 2008 (CEST)Beantworten
  • Pro Toll. Kriterien erfüllt. --norro RC 11:19, 25. Okt. 2008 (CEST)Beantworten
  • Lesenswert ist der Artikel bereits, für Exzellent würde ich mir aber noch einiges mehr wünschen. Es fehlt zum Beispiel die Entdeckungsgeschichte, und es sollte erwähnt werden, was man über die Evolution des Ubiquitins bereits weiß (die Konservierung ist ein interessanter Aspekt, aber eben auch nur eine Andeutung in Bezug auf die Entstehung des Mechanismus). Die Regulation der Transkription würde ich kürzen, das gehört in andere Artikel (zB. Genregulation). Die Einzelnachweise sollten noch mal nachbearbeitet werden, so dass der Titel des Aufsatzes auf die Online-Version verlinkt, so fern diese frei verfügbar (Open Access) ist. Bitte weiter so, und nicht bei lesenswert stehen bleiben :) -- Nina 23:48, 25. Okt. 2008 (CEST)Beantworten


Artikel in der Version [1] ist Lesenswert mit 4 Pro, 1 Abwartend. --Vux 00:41, 26. Okt. 2008 (CEST)Beantworten

Review[Quelltext bearbeiten]

Ich habe bereits einige kleinere Änderungen durchgeführt, würde aber gerne hier inhaltliche Aspekte des Artikels besprechen. Dies ist nur meine Meinung, ich hoffe aber, auf einige wichtige Punkte hinzuweisen:

  • Einleitung
    • Der Satz keinerlei Einfluss auf die Physiologie der Zelle finde ich nicht so toll, wie wäre es mit keinerlei direkten Einfluss
    • Je nach Art und Anzahl der Ubiquitin-Bindungen verstehe ich als Länge der Ketten und Art der Verknüpfungen
    • Es dient somit der Veränderung bereits translatierter Proteine („post-translationale Modifikation“) und kann des Weiteren an der Entstehung verschiedener Krankheiten beteiligt sein. Würde ich ersetzen mit zwei Sätzen, die auf die beiden Themen eingehen: Ubiquitin wirk post-translational auf andere Proteine, verändert diese also nach der Translation. Eine Fehlfunktion des Ubiquitins kann an der Entstehung von Krankheiten beteiligt sein.
  • Der zweite Abschnitt der Einleitung über den Nobelpreis dürfte genauer sein, allgemein fehlt ein Geschichtsteil
  • Überschriften
    • Aufbau -> Struktur wäre passender?
    • Beispiele -> könnte man zu Funktionen von U. machen
    • genetische krankheiten -> Zusammenhang mit genetischen Krankheiten?
  • Aufbau
    • hier und überall sonst würde ich es bevorzugen, zumindest auch die wissenschaftlicehn Namen der Organismuen (Hefe, Taufliege) erwähnt zu haben
    • Seine Struktur blieb im Laufe der Evolution nahezu unverändert, es ist somit hoch konserviert. der erste Teil ist so nicht ganz korrekt, der zweite dagegen stimmt, Vorschläge?
    • und die Lysine an der 48. und 63. Stelle der Kette hier ist der Begriff Kette unglücklich, da an anderen Orten auch von U-Ketten die Rede ist -> Sequenz?
    • Da Ubiquitin insgesamt sieben Lysine enthält, sind mindestens sieben verschiedene Verbindungsarten bei mir gibt aber 7*7 = 49, was ist da die Quelle oder ist etwas anderes gemeint? So ist es jedenfalls nicht verständlich. Auch unverstädnlich ist, wieso zuerst nur zwei Lysine als bekannt deklariert werden und es dann plötzlich 7 potentielle Stellen sind...
  • Mechanismen
    • Diese Aktivierung ist energieabhängig; verstehe ich nicht, was ist energieunabhängig?
    • Für jedes modifizierende Protein gibt es genau ein E1-Enzym - Für jedes modifizierende Protein aus der Ubiquitin-Familie?
    • Davon abweichend wurde auch auf andere Ubiquitinierungen, verbunden durch Aminosäuren wie Cystein, Serin und Threonin, geschlossen -> wurde das beobachtet, wie ist das zu erklären? So wirkt das etwas fehl am Platze
    • Die Vielfalt der von Ubiquitin modifizierten Zielproteine spiegelt sich in der Anzahl verschiedener E3-Enzyme wider gibt es für jedes Zielprotein ein anderes E3 protein, ist E3 spezifisch für ein Zielprotein, im Gegensatz zu E2 und E1? oder für jede Familie? Wenn ja, ist das nicht erwähnt. Wie viele E3 gibt es ungefähr? bei Hefe, bei Menschen?
  • Arten
    • Mono-, Oligo-, Multi- und Poly-Ubiquitinierung nur das letztere wird erklärt, was ist der Unterschied zwischen Oligo und Multi? bitte abgrenzen wenn möglich
    • Uneinheitliche Verwendung von Lys, Lysin, K als Abkürzungen der Aminosäure stört etwas
    • Verbindung durch Lysin 63 kann zum lysosomalen Abbau des Proteins führen -> kann, muss? mehrheitlich? was sonst?
    • Mono- und Multi-Ubiquitinierungen hingegen beeinflussen weniger die Stabilität einzelner Proteine als deren intrazelluläre Verteilung und können mit anderen Proteinen interagieren Abgrenzung von Multi (bis wieviele?) und was interagiert? Die Ketten wahrscheinlich? auch oligo bitte abgrenzen
  • Beispiele
    • Auf diese Weise wird dafür gesorgt, dass strukturell entartete Proteine (cytosolisch wie auch Membran-assoziiert) die Zellbiologie nicht beeinflussen -> die fitness der Zelle, ich finde das wort Zellbiologie nicht ganz gelungen...
    • ...Bildung eines Protein-Chaperon-Ubiquitin-E3-Ligase-Komplexes... welches Chaperon ist hier involviert, ist das bekannt? Welcher Organismus ist das, Mensch?
    • Muskiviszidose - soll die weiter nach unten zu den Krankheiten? oder sonst müssen hier weitere Beispiele rein zum Abbau, so das HIV beispiel oder auch Cyclin? was denkt ihr?
    • In der Backhefe wurde das Ubiquitin-konjugierende Protein Rad6 entdeckt, 1) klar wurde es entdeckt, sonst wäre es nicht hier in Wikipedia. 2)was îst ein Ubiquitin-konjugierende Protein? 3) auch hier ev. wiss. Name einführen...
    • Infolge dessen wird der nachstehende Promotor ruhiggestellt - das ist doch derselbe Promotor, oder?
    • Das mit der Erstbeschreibung ist interessant, könnte das nicht auch in die Geschichte - sobald es sowas gibt...
    • der Satz mit dem "marker für Euchromatin" sollte noch ausgebaut werden, so ist er schwer verständlich. ebenfalls geschichte, meines erachtens...
    • Durch die ubiquitinierten Proteine RIP und TRAF2 werden verschiedene Kinasen, phosphorylierende Enzyme, aktiviert. etwas überladen, wenig Information. Entweder würde ich das ausbaun oder weglassen. Auch die IK-Kinase beta wird hier neu eingeführt, zu viele Abkürzungen schrecken den Leser ab, vor allem wenn es nicht genau erklärt wird.
    • Die Aktivierung bestimmter Gene -das tönt so etws umgangssprachlich wie die Aktionen bestimmter Politiker. Vielleicht könnte man stattdessen aktivierung spezifischer Gene schreiben oder einfach nur Zielgene wie das englische "target genes".
    • Weitere Beispiele: könnte man oben beim Abbau / Proteoasom einfügen, da es sich um derartige Beispiele handelt. wie oben erwähnt, könnte man statt beispiele die verschiedenen Funktionen des U. beschreiben, das würde etwas besser aussehen meiner Meinung nach.
  • Ich wünschte mir ein Ausbau der genetischen Krankheiten, die Liste zu einem Fliesstext umarbeiten wäre für einen Lesenswerten Artikel angezeigt. Ebenfalls fehlt der Abschnitt Geschichte, was doch eine relativ wicchtige Auslassung scheint und das Thema abrunden und vervollständigen würde. Gerade ein "Nobelpreis-protein" hat sicher eine interessante Geschichte?
  • Literatur Hier ist ein Lehrbuch angeführt, das etwas zufällig ausgewählt scheint. Ich würde vorschlagen, hier zumindest 2 bis 3 Review-Artikel aus der wissenschaftlichen Literatur auszusuchen sowie ein bis zwei allgemine Lehrbücher anzugeben.
  • Einzelnachweise: Beim Zählen fand ich 12 von 28 Nachweisen fehlerhaft oder inkonsistent formatiert. ich weiss, das ist ein allgemines Problem aber zumindest in einem Artikel sollte die Formatierung einheitlich sein. Entweder auf eine Vorlage einigen und alles umschreiben (zB mit dem Template Filler Tool) oder zumindest nach einheitlichen Kriterien formatieren (kursive Titel etc).
  • Weblinks: Kann der Uniprot entry nicht in die Infobox Protein eingearbeitet werden statt als einzelbner Weblink zu fungieren? Ansonsten wäre zumindest eine deutsche Seiten toll.
  • Bilder:
    • Ubiquitinierung.png ist sehr gut gemacht, professionell (mit Illustrator?)
    • Bild:Rad6 Histone Ubiquitination.png ist auch nicht schlecht, aber die 3D effekte und schatten stören eher als sie beitragen. Die frage ist auch, was die versch. Transkriptionsfaktoren beitragen, da sie gar nicht besprochen werden. man sollte den unwissenden Leser im Auge behalten, der wohl etwas verwirrt werden könnte. Auch eine Legende "mit Rad" und "ohne Rad" wäre gut.
    • Kristallstrukturen: Angabe der PDB nummer wäre wünschenswert. Toll wäre auch eine Markierung der funktionellen Aminosäuren, dass man sich das gut vorstellen kann -aber das ist extra...gibt es auch strukturen von Ubiquitin-Ketten?
    • Bild:K63-Ubiquitination.png hier könnte man die chemische Bindung etwas genauer darstellen, zumindest die Lysine auszeichnen. Vielleicht finde ich das auch nur als Chemiker :-)
    • Bild:NFKB-pathway.png ein Pfeil vom 1. Membranrezeptor zum 2. Rezeptor würde eventeulle das Verständnis verbessern.

Gut, das war jetzt meine ausführliche Meinung, ich freue mich auf die Diskussion. Gruss --hroest Disk 13:06, 28. Okt. 2008 (CET)Beantworten


OK, danke für Deine Meinung, ich gehe mal nachfolgend auf Deine Punkte ein:

  • Einleitung
    • Der Satz keinerlei Einfluss auf die Physiologie der Zelle finde ich nicht so toll, wie wäre es mit keinerlei direkten Einfluss
Hab ich geändert.
    • Je nach Art und Anzahl der Ubiquitin-Bindungen verstehe ich als Länge der Ketten und Art der Verknüpfungen
Stimmt schon, ist aber einfacher; gerade in der Einleitung.
    • Es dient somit der Veränderung bereits translatierter Proteine („post-translationale Modifikation“) und kann des Weiteren an der Entstehung verschiedener Krankheiten beteiligt sein. Würde ich ersetzen mit zwei Sätzen, die auf die beiden Themen eingehen: Ubiquitin wirk post-translational auf andere Proteine, verändert diese also nach der Translation. Eine Fehlfunktion des Ubiquitins kann an der Entstehung von Krankheiten beteiligt sein.
Habe das noch etwas vereinfacht, der zweite Satz ist so nicht präzise, weil das Ubiquitin selbst selten eine Fehlfunktion hat, sondern eher das Ligase-System. Daher ist "Beteiligung" allgemein zutreffender.
  • Der zweite Abschnitt der Einleitung über den Nobelpreis dürfte genauer sein, allgemein fehlt ein Geschichtsteil
Stimmt, fänd ich gut, hatte bisher noch nicht die Zeit.
  • Überschriften
    • Aufbau -> Struktur wäre passender?
yep.
    • Beispiele -> könnte man zu Funktionen von U. machen
Funktionen sind ja allgemein beschreibend (Proteinabbau, Signaltransd., Lokalisation), das hier sind konkrete Beispiele und nicht zwingend übertragbar als allgemeingültige Funktion (z.B. Histon-Mod.)
    • genetische krankheiten -> Zusammenhang mit genetischen Krankheiten?
Fast alle nicht-parasitären Krankheiten sind irgendwie genetisch, Erkrankungen reicht.
  • Aufbau
    • hier und überall sonst würde ich es bevorzugen, zumindest auch die wissenschaftlicehn Namen der Organismuen (Hefe, Taufliege) erwähnt zu haben
Kann man machen.
    • Seine Struktur blieb im Laufe der Evolution nahezu unverändert, es ist somit hoch konserviert. der erste Teil ist so nicht ganz korrekt, der zweite dagegen stimmt, Vorschläge?
siehe Änderung, Struktur beinhaltet ja auch Sekundär, Tertiär-Struktur, ist daher an sich falsch, da hast Du recht;
    • und die Lysine an der 48. und 63. Stelle der Kette hier ist der Begriff Kette unglücklich, da an anderen Orten auch von U-Ketten die Rede ist -> Sequenz?
yep.
    • Da Ubiquitin insgesamt sieben Lysine enthält, sind mindestens sieben verschiedene Verbindungsarten bei mir gibt aber 7*7 = 49, was ist da die Quelle oder ist etwas anderes gemeint? So ist es jedenfalls nicht verständlich. Auch unverständlich ist, wieso zuerst nur zwei Lysine als bekannt deklariert werden und es dann plötzlich 7 potentielle Stellen sind...
7x7 ist nicht korrekt, da sie nur über das erste Glycin und die anderen 7 Lysine verknüpft werden = 1x7.
2 bekannte und 7 potentielle Lysin-Stellen schließen sich ja nicht aus, man hält es in der Literatur prinzipiell für möglich.
  • Mechanismen
    • Diese Aktivierung ist energieabhängig; verstehe ich nicht, was ist energieunabhängig?
...in Form von ATP, steht im selben Satz; kein ATP, keine Energie, keine Reaktion.
    • Für jedes modifizierende Protein gibt es genau ein E1-Enzym - Für jedes modifizierende Protein aus der Ubiquitin-Familie?
Genau!
    • Davon abweichend wurde auch auf andere Ubiquitinierungen, verbunden durch Aminosäuren wie Cystein, Serin und Threonin, geschlossen -> wurde das beobachtet, wie ist das zu erklären? So wirkt das etwas fehl am Platze
ja, es wurden schon Lysin-freie Proteine ubiquitiniert gefunden (s. Ref), Mechanismen unbekannt, kein genaues Mapping der Ubiquitinierungssites, habs eingefügt.
    • Die Vielfalt der von Ubiquitin modifizierten Zielproteine spiegelt sich in der Anzahl verschiedener E3-Enzyme wider gibt es für jedes Zielprotein ein anderes E3 protein, ist E3 spezifisch für ein Zielprotein, im Gegensatz zu E2 und E1?
sieht so aus.

oder für jede Familie?

nein.
Wenn ja, ist das nicht erwähnt. Wie viele E3 gibt es ungefähr? bei Hefe, bei Menschen?
Das steht im Satz dahinter (auch siehe Ref.), noch genauer habe ich nichts gefunden.
  • Arten
    • Mono-, Oligo-, Multi- und Poly-Ubiquitinierung nur das letztere wird erklärt, was ist der Unterschied zwischen Oligo und Multi? bitte abgrenzen wenn möglich
Hast Du Dir mal die Abbildung daneben angeschaut? Die erklärt das; mal schauen, vielleicht komme ich noch dazu, dass alles auszuformulieren
    • Uneinheitliche Verwendung von Lys, Lysin, K als Abkürzungen der Aminosäure stört etwas
Laien lernen evtl. noch was dabei ;)
    • Verbindung durch Lysin 63 kann zum lysosomalen Abbau des Proteins führen -> kann, muss? mehrheitlich? was sonst?
Wie immer in der Molekular-Biologie: kann, muss nicht, für mehrheitlich gibt es keine Statistik, und was sonst--> es ist alles möglich, nichts ist absolut.
    • Mono- und Multi-Ubiquitinierungen hingegen beeinflussen weniger die Stabilität einzelner Proteine als deren intrazelluläre Verteilung und können mit anderen Proteinen interagieren Abgrenzung von Multi (bis wieviele?) und was interagiert? Die Ketten wahrscheinlich? auch oligo bitte abgrenzen
Habs umformuliert. Zur Abgrenzung erneut siehe Abbildung.
  • Beispiele
    • Auf diese Weise wird dafür gesorgt, dass strukturell entartete Proteine (cytosolisch wie auch Membran-assoziiert) die Zellbiologie nicht beeinflussen -> die fitness der Zelle, ich finde das wort Zellbiologie nicht ganz gelungen...
Also der Ausdruck Fitness wird nur in der Evolutionsbiologie gebraucht, Biologie der Zelle beinhaltet die Physiologie, ein üblicher Begriff.
    • ...Bildung eines Protein-Chaperon-Ubiquitin-E3-Ligase-Komplexes... welches Chaperon ist hier involviert, ist das bekannt? Welcher Organismus ist das, Mensch?
Hsp40 und Hsp70, nützt dem Leser vom Verständis her wenig; in Eukaryoten, schließt den Menschen mit ein, bei der starken Konservierung vor allem.
    • Muskiviszidose - soll die weiter nach unten zu den Krankheiten? oder sonst müssen hier weitere Beispiele rein zum Abbau, so das HIV beispiel oder auch Cyclin? was denkt ihr?
Wenn der Krankheitsteil ausgebaut wird, sollte der Absatz zur Mukoviszidose schon da runter.
    • In der Backhefe wurde das Ubiquitin-konjugierende Protein Rad6 entdeckt, 1) klar wurde es entdeckt, sonst wäre es nicht hier in Wikipedia. 2)was îst ein Ubiquitin-konjugierende Protein? 3) auch hier ev. wiss. Name einführen...
1)??? Bitte mal den ganzen Satz lesen. 2)auf deutsch geändert 3) ist schon oben genannt.
    • Infolge dessen wird der nachstehende Promotor ruhiggestellt - das ist doch derselbe Promotor, oder?
Yep.
    • Das mit der Erstbeschreibung ist interessant, könnte das nicht auch in die Geschichte - sobald es sowas gibt...
Yep.
    • der Satz mit dem "marker für Euchromatin" sollte noch ausgebaut werden, so ist er schwer verständlich. ebenfalls geschichte, meines erachtens...
Stimmt, allerdings ist da wieder weit auszuholen...
    • Durch die ubiquitinierten Proteine RIP und TRAF2 werden verschiedene Kinasen, phosphorylierende Enzyme, aktiviert. etwas überladen, wenig Information. Entweder würde ich das ausbaun oder weglassen. Auch die IK-Kinase beta wird hier neu eingeführt, zu viele Abkürzungen schrecken den Leser ab, vor allem wenn es nicht genau erklärt wird.
Das ist Signaltransduktion, wenn das weggelassen wird, stimmt es nicht. Warum die Kinasen so heißen ist ja nicht so wichtig, wichtig ist, ob sie phosphorylieren oder nicht und da hilft ja eben wieder die Abbildung. Ich denke, ohne Abbildung ist es sehr schwer, Signaltransduktion verstehen.
    • Die Aktivierung bestimmter Gene -das tönt so etws umgangssprachlich wie die Aktionen bestimmter Politiker. Vielleicht könnte man stattdessen aktivierung spezifischer Gene schreiben oder einfach nur Zielgene wie das englische "target genes".
bestimmt = spezifisch; Zielgene ist zwar richtig, für Laien wahrscheinlich eher unverständlich
    • Weitere Beispiele: könnte man oben beim Abbau / Proteoasom einfügen, da es sich um derartige Beispiele handelt. wie oben erwähnt, könnte man statt beispiele die verschiedenen Funktionen des U. beschreiben, das würde etwas besser aussehen meiner Meinung nach.
Das ist wieder der Unterschied zwischen Funktionen (allgemein) und Beispielen (konkret). Oben allgemein, unten konkret. Finde ich gut so.
  • Ich wünschte mir ein Ausbau der genetischen Krankheiten, die Liste zu einem Fliesstext umarbeiten wäre für einen Lesenswerten Artikel angezeigt. Ebenfalls fehlt der Abschnitt Geschichte, was doch eine relativ wicchtige Auslassung scheint und das Thema abrunden und vervollständigen würde. Gerade ein "Nobelpreis-protein" hat sicher eine interessante Geschichte?
Lesenswert ist er nun ja schon, beim Rest bin ich klar d'accord.
  • Literatur Hier ist ein Lehrbuch angeführt, das etwas zufällig ausgewählt scheint. Ich würde vorschlagen, hier zumindest 2 bis 3 Review-Artikel aus der wissenschaftlichen Literatur auszusuchen sowie ein bis zwei allgemine Lehrbücher anzugeben.
Die Review-Artikel sind teilweise direkte Refs, der Literaturteil könnte auch weg, so ausführlich ist das da sowieso nicht erläutert.
  • Einzelnachweise: Beim Zählen fand ich 12 von 28 Nachweisen fehlerhaft oder inkonsistent formatiert. ich weiss, das ist ein allgemines Problem aber zumindest in einem Artikel sollte die Formatierung einheitlich sein. Entweder auf eine Vorlage einigen und alles umschreiben (zB mit dem Template Filler Tool) oder zumindest nach einheitlichen Kriterien formatieren (kursive Titel etc).
Stimmt.
  • Weblinks: Kann der Uniprot entry nicht in die Infobox Protein eingearbeitet werden statt als einzelbner Weblink zu fungieren? Ansonsten wäre zumindest eine deutsche Seiten toll.
Hat wohl schon jemand gemacht...
  • Bilder:
    • Ubiquitinierung.png ist sehr gut gemacht, professionell (mit Illustrator?)
Schau doch mal bei commons, da steht dass Rogerdodd die ursprünglich erstellt hat, er hat auch einige kristallstrukturen neulich hochgeladen, vielleicht können die ja sinnvoll integriert werden.
    • Bild:Rad6 Histone Ubiquitination.png ist auch nicht schlecht, aber die 3D effekte und schatten stören eher als sie beitragen. Die frage ist auch, was die versch. Transkriptionsfaktoren beitragen, da sie gar nicht besprochen werden. man sollte den unwissenden Leser im Auge behalten, der wohl etwas verwirrt werden könnte. Auch eine Legende "mit Rad" und "ohne Rad" wäre gut.
Steht schon da: A)...Abwesenheit von Rad6.
    • Kristallstrukturen: Angabe der PDB nummer wäre wünschenswert. Toll wäre auch eine Markierung der funktionellen Aminosäuren, dass man sich das gut vorstellen kann -aber das ist extra...gibt es auch strukturen von Ubiquitin-Ketten?
s.o.
    • Bild:K63-Ubiquitination.png hier könnte man die chemische Bindung etwas genauer darstellen, zumindest die Lysine auszeichnen. Vielleicht finde ich das auch nur als Chemiker :-)
    • Bild:NFKB-pathway.png ein Pfeil vom 1. Membranrezeptor zum 2. Rezeptor würde eventeulle das Verständnis verbessern.

-- Taraxacum 12:57, 11. Nov. 2008 (CET)Beantworten

Peptid oder Protein?[Quelltext bearbeiten]

im ersten Satz heißt es "ist ein Protein", in der Kat ist es ein Peptid - dass sollte man erläutern oder ändern. Cholo Aleman 10:00, 22. Sep. 2009 (CEST)Beantworten

SUMOylierung[Quelltext bearbeiten]

Das Thema fand in den letzten Jahren zunehmende Aufmerksamkeit in der wissensch. Gemeinschaft. Vielleicht sollte ihm hier etwas mehr Raum eingeräumt bzw. ein neuer Artikel erstellt werden. Ich würde mich da gern beteiligen, allerdings möchte ich das nicht blindlings "mit der Brechstange" tun. Vico_M._Kornborg 13:20, 02. Feb. 2011 (CET)Beantworten

Rad6-Ubiquitinierung führt letztlich zu Methylierung von H3K4 und H3K49?[Quelltext bearbeiten]

Sind Sie sicher, dass Sie H3K49 meinten? Ich kann leider nicht auf den Volltext der Quelle [18] zugreifen, jedoch glaube ich, dass es sich um H3K79 handeln müsste..

"Dies führt zu Modifikationen eines H3-Histons im Nachbar-Nukleosom: Das Histon H3 wird an den Lysinen K4 und K49 methyliert. Infolge dessen wird der Promotor ruhiggestellt, sodass keine Transkriptionsfaktoren binden können." (nicht signierter Beitrag von Melierax (Diskussion | Beiträge) 15:46, 10. Aug. 2012 (CEST)) Beantworten

Halbwertszeit[Quelltext bearbeiten]

Als Laie kannte ich bisher nur die radioaktive Halbwertszeit. Als ich das Wort heute im AdT-Kasten auf der Hauptseite las, dachte ich zunächst, Ubiquitin könne diese beeinflussen -- aber das erschien mir nach allem, was ich über Physik weiß, recht absurd. Geht es hier um die biologische Halbwertszeit? Falls ja: Kann man das besser verlinken? --2003:DE:23DD:2392:19D4:329E:99BF:2509 11:58, 1. Sep. 2017 (CEST)Beantworten