Kinesin 1B
| Kinesin 1B | ||
|---|---|---|
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 204 Kilodalton / 1816 Aminosäuren (Isoform 1)
199 Kilodalton / 1770 Aminosäuren (Isoform 2) | |
| Isoformen | 4 | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Namen | KIF1B CMT2, CMT2A, CMT2A1, HMSNII, KLP, NBLST1 | |
| Externe IDs | ||
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Hovergen | |
| Orthologe | ||
| Mensch | Hausmaus | |
| Entrez | 23095 | 16561 |
| Ensembl | ENSG00000054523 | ENSMUSG00000063077 |
| UniProt | O60333 | Q60575 |
| Refseq (mRNA) | NM_015074 | NM_001290995 |
| Refseq (Protein) | NP_055889 | NP_001277924 |
| Genlocus | Chr 1: 10.21 – 10.38 Mb | Chr 4: 149.18 – 149.31 Mb |
| PubMed-Suche | 23095 | 16561
|
Das Gen KIF1B codiert für das Kinesin 1B – ein Motorprotein, das dem Transport von Mitochondrien[1] und Vorläufer synaptischer Vesikel zum Plus-Ende von Mikrotubuli[2] und mit seiner Isoform 2 auch der Induktion neuronaler Apoptose dient.[3] Mutationen in diesem Gen können zu Morbus Charcot-Marie-Tooth Typ 2A1 führen.[4]
Genstruktur und Expression[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]
Die Codierung erfolgt bei KIF1B durch 46 Exons.[5] Das Gen liegt auf der Chromosomenbande 1p36[6] und damit ca. 1,65 MB. weiter telomerseits als das MFN2-Gen, dessen Mutationen zu Morbus Charcot-Marie-Tooth Typ 2A2 führen können.[7] KIF1B wird in allen Geweben exprimiert, besonders in ausdifferenzierten Nervenzellen.[1]
Proteinstruktur[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]
Das Kinesin 1B verfügt über einen N- und einen C-Terminus, eine 350 Aminosäuren umfassende Kinesin-Motor-Domäne an der Position 5 bis 354,[8] eine FHA-Domäne bei 556 bis 612[9] und eine PH-Domäne (PH = Pleckstrin-Homologie) bei 1702 bis 1799.[10] Des Weiteren besitzt das Protein noch vier Coiled-Coils, zwölf β-Faltblatt-Strukturelemente, eine Helix und eine Schleife an unterschiedlichen Stellen.[11]
Interaktion mit anderen Proteinen[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]
KIF1B interagiert Calcium-abhängig durch sein C-terminales Ende seiner Kinesin-Motor-Domäne mit CHP1. Darüber hinaus sind Interaktionen mit folgenden Proteinen nachgewiesen oder wahrscheinlich:[11]
Einzelnachweise[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]
- ↑ a b M. Nangaku, R. Sato-Yoshitake, Y. Okada, Y. Noda, R. Takemura, H. Yamazaki, N. Hirokawa: KIF1B, a novel microtubule plus end-directed monomeric motor protein for transport of mitochondria. In: Cell. Band 79, Nummer 7, Dezember 1994, S. 1209–1220, PMID 7528108.
- ↑ N. Nakamura, Y. Miyake, M. Matsushita, S. Tanaka, H. Inoue, H. Kanazawa: KIF1Bbeta2, capable of interacting with CHP, is localized to synaptic vesicles. In: Journal of biochemistry. Band 132, Nummer 3, September 2002, S. 483–491, PMID 12204119.
- ↑ S. Schlisio, R. S. Kenchappa, L. C.W. Vredeveld, R. E. George, R. Stewart, H. Greulich, K. Shahriari, N. V. Nguyen, P. Pigny, P. L. Dahia, S. L. Pomeroy, J. M. Maris, A. T. Look, M. Meyerson, D. S. Peeper, B. D. Carter, W. G. Kaelin: The kinesin KIF1B acts downstream from EglN3 to induce apoptosis and is a potential 1p36 tumor suppressor. In: Genes & Development. 22, 2008, S. 884, doi:10.1101/gad.1648608.
- ↑ C. Zhao, J. Takita, Y. Tanaka, M. Setou, T. Nakagawa, S. Takeda, H. W. Yang, S. Terada, T. Nakata, Y. Takei, M. Saito, S. Tsuji, Y. Hayashi, N. Hirokawa: Charcot-Marie-Tooth disease type 2A caused by mutation in a microtubule motor KIF1Bbeta. In: Cell. Band 105, Nummer 5, Juni 2001, S. 587–597, PMID 11389829.
- ↑ M. Saito, Y. Hayashi, T. Suzuki, H. Tanaka, I. Hozumi, S. Tsuji: Linkage mapping of the gene for Charcot-Marie-Tooth disease type 2 to chromosome 1p (CMT2A) and the clinical features of CMT2A. In: Neurology. Band 49, Nummer 6, Dezember 1997, S. 1630–1635, PMID 9409358.
- ↑ T. L. Gong, M. Burmeister, M. I. Lomax: The novel gene D4Mil1e maps to mouse chromosome 4 and human chromosome 1p36. In: Mammalian genome : official journal of the International Mammalian Genome Society. Band 7, Nummer 10, Oktober 1996, S. 790–791, PMID 8854876.
- ↑ S. Züchner, I. V. Mersiyanova, M. Muglia, N. Bissar-Tadmouri, J. Rochelle, E. L. Dadali, M. Zappia, E. Nelis, A. Patitucci, J. Senderek, Y. Parman, O. Evgrafov, P. D. Jonghe, Y. Takahashi, S. Tsuji, M. A. Pericak-Vance, A. Quattrone, E. Battaloglu, A. V. Polyakov, V. Timmerman, J. M. Schröder, J. M. Vance, E. Battologlu: Mutations in the mitochondrial GTPase mitofusin 2 cause Charcot-Marie-Tooth neuropathy type 2A. In: Nature genetics. Band 36, Nummer 5, Mai 2004, S. 449–451, doi:10.1038/ng1341, PMID 15064763.
- ↑ Yue Yu, Yu-Mei Feng: The role of kinesin family proteins in tumorigenesis and progression. In: Cancer. 116, 2010, S. 5150, doi:10.1002/cncr.25461.
- ↑ Daniel Durocher, Stephen P. Jackson: The FHA domain. In: FEBS Letters. 513, 2002, S. 58, doi:10.1016/S0014-5793(01)03294-X.
- ↑ X. Xue, F. Jaulin, C. Espenel, G. Kreitzer: PH-domain-dependent selective transport of p75 by kinesin-3 family motors in non-polarized MDCK cells. In: Journal of Cell Science. 123, 2010, S. 1732, doi:10.1242/jcs.056366.
- ↑ a b UniProt O60333