Aktinnukleation

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Die Aktinnukleation, exakt Aktinfilamentnukleation oder einfach nur Nukleation bezeichnet in der Biochemie den initialen Schritt in der Ausbildung von Aktinfilamenten aus Aktin-Monomeren, also in der Polymerisation von Aktin.[1]

Aktin-Monomere (G-Aktin) schließen sich zusammen, um polarisierte Filamente (F-Aktin) zu formen, die über ein schnell und ein langsam wachsendes Ende verfügen. Den ersten Schritt in diesem Zusammenschluss nennt man Nukleation, was der Formation von stabilen Multimeren (sogenannte Nukleationskerne) aus drei Aktin-Monomeren entspricht.[2]

Die spontane Nukleation von Aktin ist aber thermodynamisch ungünstig und verläuft nur sehr langsam, was an der Instabilität von Aktin-Dimer-Zwischenprodukten und der Aktivität von Aktin-Monomeren liegt. Um diese energetische Hürde zu überwinden, verwenden Zellen eine Vielzahl von Aktinnukleations-Proteinen, wie den Arp 2/3-Komplex, Formin und tandem-monomer-binding nucleators, die auch Nukleationsfaktoren genannt werden. Bedingt durch diese Proteine nimmt die Reaktionsgeschwindigkeit stark zu.[2][3] Mit jedem hinzugefügten Monomer verringert sich die Geschwindigkeit jedoch wieder etwas.[1]

Nukleationsfaktor Formin

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Das Modell um den Nukleationsfaktor Formin, das auch als Spitzen-Nukleations Modell (aus dem englischen „tip nucleation model“) bezeichnet wird, besagt, dass sich Proteine aus der Formin-Klasse an der Zellmembran gruppieren und die Nukleation initiieren. Anschließend vermittelt Formin die Verlängerung des Filaments, die durch Fascin durchgeführt wird.[4]

Nukleationsfaktor Arp 2/3-Komplex

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Der Arp 2/3-Komplex bildet eine Alternative zum Formin, wird aber eher mit den Lamellipodien, oder allgemein motilen Bereichen einer Zelle in Verbindung gebracht. Man geht davon aus, der Komplex ein Aktin-Dimer nachahmt, gleichzeitig aber stabiler als ein solches ist und so als Nukleationsbasis dient. Von diesem Komplex ausgehende Verbindungen werden unter Umständen durch Fascin weiter gesichert.[4][3]

Nukleationsfaktor tandem-monomer-bindung nucleator

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Diese Gruppe von Nukleationsfaktoren wird so bezeichnet, weil sich in jedem dieser Faktoren Bindungsstellen für Aktin-Monomere tandemartig wiederholen. In dieser Gruppe sind die Spire proteins, Cordon-bleu (Cobl), Leiomodin (Lmod-2), JMY und das Adenomatous-polyposis-coli-Protein (ACP) vorhanden. Und in jedem dieser Proteine wiederum sitzen Wiederholungen von Bindungsstellen für Aktin-Monomere, die sich dort anlagern können.[4]

Einzelnachweise

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  1. a b GO:0045010 actin nucleation. QuickGo, The European Bioinformatics Institute, abgerufen am 6. August 2015.
  2. a b Elif Nur Firat-Karalar und Matthew D. Welch: New mechanisms and functions of actin nucleation. In: Current Opinion in Cell Biology. 23. Jahrgang, Nr. 1, Februar 2011, S. 4–13, doi:10.1016/j.ceb.2010.10.007, PMC 3073586 (freier Volltext).
  3. a b Julia Ehinger: Charakterisierung Arp 2/3-Komplex vermittelter Aktinreorganisation bei der Invasion bakterieller Pathogene, Carolo-Wilhelmina Universität Braunschweig, 20. Februar 2006, S. 2 und 9. (Dissertation zur Erlangung des Grades einer Doktorin der Naturwissenschaften)
  4. a b c Actin Nucleation. Mebinfo, 20. Oktober 2014, abgerufen am 6. August 2015.