CD49e
| Integrin alpha-5 | ||
|---|---|---|
| Andere Namen |
CD49 antigen-like family member E, Fibronectin receptor subunit alpha, Integrin alpha-F, VLA-5, CD_antigen: CD49e | |
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 1.049 Aminosäuren, 114.536 Da | |
| Bezeichner | ||
| Externe IDs | ||
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Hovergen | |
| Orthologe (Mensch) | ||
| Entrez | 3678 | |
| Ensembl | ENSG00000161638 | |
| UniProt | P08648 | |
| Refseq (mRNA) | NM_002205.4 | |
| Refseq (Protein) | NP_002196.4 | |
| PubMed-Suche | 3678
| |
Integrin α-5 (synonym CD49e) ist ein Oberflächenprotein aus der Gruppe der Integrine.
Eigenschaften[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]
Integrin α-5 ist ein Zelladhäsionsmolekül.[1] Es bildet mit Integrin beta-1 einen heterodimeren Rezeptor für Fibronectin, Fibrillin-1 und Fibrinogen. Es bindet an die Aminosäuresequenz ArgGlyAsp im Kollagen. Weiterhin bindet es an einer anderen Bindungsstelle PLA2G2A, wodurch die Affinität für Fibronectin und Fibrinogen verstärkt wird. Integrin α-2 ist glykosyliert und phosphoryliert. Es ist der Rezeptor für das Parvovirus B19. Bei HIV-Infizierten verstärkt es durch Bindung an Tat-Protein die Angiogenese bei einem Kaposi-Sarkom.
Integrin α-5 bindet an GIPC1.[2]
Weblinks[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]
Einzelnachweise[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]
- ↑ J. Gu, T. Isaji, Y. Sato, Y. Kariya, T. Fukuda: Importance of N-glycosylation on alpha5beta1 integrin for its biological functions. In: Biological & pharmaceutical bulletin. Band 32, Nummer 5, Mai 2009, S. 780–785, PMID 19420742.
- ↑ T. T. Tani, A. M. Mercurio: PDZ interaction sites in integrin alpha subunits. T14853, TIP/GIPC binds to a type I recognition sequence in alpha 6A/alpha 5 and a novel sequence in alpha 6B. In: J. Biol. Chem. 276. Jahrgang, Nr. 39, September 2001, ISSN 0021-9258, S. 36535–42, doi:10.1074/jbc.M105785200, PMID 11479315.