Kollagen-Typ 9α1
(Weitergeleitet von COL9A1)
| Kollagen Typ IX, alpha 1 | ||
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| Bändermodell vom Protein COL9A1 nach PDB 2UUR | ||
| Andere Namen |
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| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 921 Aminosäuren, 91.869 Da | |
| Isoformen | 3 | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Namen | COL9A1 ; EDM6, STL4, MED | |
| Externe IDs | ||
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Hovergen | |
| Übergeordnetes Taxon | Deuterostomia | |
| Orthologe | ||
| Mensch | Hausmaus | |
| Entrez | 1297 | 12839 |
| Ensembl | ENSG00000112280 | ENSMUSG00000026147 |
| UniProt | P20849 | Q05722 |
| Refseq (mRNA) | NM_001851 | NM_001290691 |
| Refseq (Protein) | NP_001842.3 | NP_031766.3 |
| Genlocus | Chr 6: 70.22 – 70.3 Mb | Chr 1: 24.18 – 24.25 Mb |
| PubMed-Suche | 1297 | 12839
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Kollagen Typ IX, alpha 1 ist ein fibrillenassoziiertes Kollagen, das vom Gen COL9A1 codiert wird. Es bildet mit dem verwandten Kollagen Typ IX, alpha 2 und Kollagen Typ IX, alpha 3 Heterotrimere, die wiederum Kollagenfibrillen vom Typ IX formen.
Eigenschaften[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]
Kollagen Typ IX, alpha 1 ist Bestandteil des hyalinen Knorpels[1] und des Glaskörpers.[2] Kollagen Typ IX befindet sich auf der Oberfläche von Kollagenfibrillen und ist von entscheidender Bedeutung für die Knorpelintegrität und -stabilität.[3] Die N-terminale NC4-Domäne von COL9A1 dient zur Interaktion mit verschiedenen Makromolekülen wie Proteoglykane und Thrombospondin-5.[4]
Weblinks[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]
Einzelnachweise[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]
- ↑ A. Aszódi, E. B. Hunziker, B. R. Olsen, R. Fässler: The role of collagen II and cartilage fibril-associated molecules in skeletal development. In: Osteoarthritis Cartilage. 9. Jahrgang, 2001, S. 150–159, PMID 11680679.
- ↑ K. Nikopoulos et al.: Autosomal Recessive Stickler Syndrome in Two Families Is Caused by Mutations in the COL9A1 Gene. In: Investigative Ophthalmology & Visual Science. 52. Jahrgang, Nr. 7, 1. Juli 2011, S. 4774–4779, doi:10.1167/iovs.10-7128, PMID 21421862 (nih.gov).
- ↑ S. Carlsen, K. S. Nandakumar, R. Holmdahl: Type IX collagen deficiency enhances the binding of cartilage-specific antibodies and arthritis severity. In: Arthritis Res Ther. 8. Jahrgang, Nr. 4, 2006, S. 102, doi:10.1186/ar1989, PMID 16813664, PMC 1779414 (freier Volltext) – (biomedcentral.com).
- ↑ V. M. Leppänen, H. Tossaveinen, P. Permi, L. Lehtiö, G. Rönnholm, A. Goldman, I. Kilpelaïnen, T. Pihlajamaa: Crystal structure of the N-terminal NC4 domain of collagen IX, a zinc binding member of the laminin-neurexin-sex hormone binding globulin (LNS) domain family. In: J Biol Chem. 282. Jahrgang, Nr. 32, 10. August 2007, S. 23219–23230, doi:10.1074/jbc.M702514200, PMID 17553797 (jbc.org).