Kollagen-Typ 9α2
(Weitergeleitet von COL9A2)
| Kollagen Typ IX, alpha 2 | ||
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| Andere Namen |
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| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 689 Aminosäuren, 65.131 Da | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Namen | COL9A2 ; DJ39G22.4, STL5, EDM2, MED | |
| Externe IDs | ||
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Hovergen | |
| Übergeordnetes Taxon | Euteleostomi | |
| Orthologe | ||
| Mensch | Hausmaus | |
| Entrez | 1298 | 12840 |
| Ensembl | ENSG00000049089 | ENSMUSG00000028626 |
| UniProt | Q14055 | Q07643 |
| Refseq (mRNA) | NM_001852 | NM_007741 |
| Refseq (Protein) | NP_001843.1 | |
| Genlocus | Chr 1: 40.3 – 40.32 Mb | Chr 4: 121.04 – 121.06 Mb |
| PubMed-Suche | 1298 | 12840
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Kollagen Typ IX, alpha 2 ist ein fibrillenassoziiertes Kollagen, das vom Gen COL9A2 codiert wird. Es bildet mit dem verwandten Kollagen Typ IX, alpha 1 und Kollagen Typ IX, alpha 3 Heterotrimere, die wiederum Kollagenfibrillen vom Typ IX formen.
Eigenschaften[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]
Kollagen Typ IX, alpha 2 ist Bestandteil des hyalinen Knorpels[1] und des Glaskörpers.[2] Besonders an dieser Kette ist, dass es Glykosaminoglykane als Seitenkette enthält. Indem die Glykosaminoglykane sich in Form von Proteoglykanen kovalent an das Protein binden, verleihen sie den faserbildenden Stoffen eine hohe Elastizität. Die Elastizität liegt darin begründet, dass Glykosaminoglykane Wasser aufnehmen können.[3]
Weblinks[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]
Einzelnachweise[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]
- ↑ Z. Zhang, J, Zhang, L. Ding, X. Teng: Meta-analysis of the association between COL9A2 genetic polymorphisms and lumbar disc disease susceptibility. In: Spine (Phila Pa 1976). 39. Jahrgang, Nr. 20, 15. September 2014, S. 1699–1706, doi:10.1097/BRS.0000000000000497, PMID 24983932.
- ↑ P. N. Bishop, M. Takanosu, M. le Goff, R. Mayne: The role of the posterior ciliary body in the biosynthesis of vitreous humour. In: Eye. 16. Jahrgang, 2002, S. 454–460, doi:10.1038/sj.eye.6700199 (nature.com).
- ↑ Eva-Lena Stattin, Fredrik Wiklund, Karin Lindblom, Patrik Önnerfjord, Björn-Anders Jonsson, Yelverton Tegner, Takako Sasaki, André Struglics, Stefan Lohmander, Niklas Dahl, Dick Heinegård, Anders Aspberg: A Missense Mutation in the Aggrecan C-type Lectin Domain Disrupts Extracellular Matrix Interactions and Causes Dominant Familial Osteochondritis Dissecans. In: Am J Hum Genet. 86. Jahrgang, Nr. 2, 12. Februar 2010, S. 126–137, doi:10.1016/j.ajhg.2009.12.018, PMC 2820178 (freier Volltext) – (cell.com).