FtsA

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FtsA
FtsA
nach PDB 1e4g

Vorhandene Strukturdaten: 1e4g, 1e4f

Masse/Länge Primärstruktur 45.330 Dalton / 420 Aminosäuren
Bezeichner
Externe IDs
Enzymklassifikation
EC, Kategorie , ATPase
Substrat Adenosintriphosphat
Produkte Adenosindiphosphat und Phosphat
Vorkommen
Homologie-Familie Hovergen

FtsA (von englisch filamentous temperature sensitive A ‚filamentös temperaturempfindlich A‘) ist ein Protein des Zytoskeletts von Bakterien, mit Ausnahme von Actinobakterien und Cyanobakterien.

Eigenschaften[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

Lokalisation des FtsA am Septum während der Zellteilung

FtsA dient in Bakterien zur Stabilisierung der Zelle und zur Fortbewegung (Zellmotilität), möglicherweise ist es an der Einleitung der Zellteilung beteiligt.[1] FtsA ist ein Homolog von Aktin und ein Scaffold-Protein,[2] wie auch die Proteine MreB, ParM und MamK. Wie Aktin hydrolysiert FtsA Adenosintriphosphat zur Änderung seiner Konformation und bildet dann strangförmige Aggregate (Mikrofilamente) aus.[3][4]

FtsA ist strukturell ähnlich wie PilM aufgebaut, welches als ATPase des Typs IV in Pili von Bakterien vorkommt.[5] FtsA bindet an FtsZ im Z-Ring[3] und bindet diesen über eine amphiphile α-Helix am C-Terminus des FtsA an die Zellmembran.[6][4] Alternativ kann der C-Terminus auch von MinC und ZipA gebunden werden. An einer anderen Stelle der Proteinoberfläche wird FtsN gebunden.[7][8] FtsZ, FtsA und ZipA sind an der Einleitung der Zellbewegung beteiligt.[9] Während FtsA in Escherichia coli essentiell ist, kann seine Funktion in Bacillus subtilis bei einer Deletion durch SepF teilweise kompensiert werden.[10] Die Mutante FtsA* funktioniert unabhängig von ZipA.[11][12] Andere identifizierte Mutanten besitzen veränderte Multimerisierungseigenschaften.[4] Die Funktionen des FtsA sind über verschiedene Bakterienarten konserviert.[13]

Einzelnachweise[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

  1. ↑ Geissler B, Shiomi D, Margolin W: The ftsA* gain-of-function allele of Escherichia coli and its effects on the stability and dynamics of the Z ring. In: Microbiology. 153. Jahrgang, Pt 3, 2007, S. 814–823, doi:10.1099/mic.0.2006/001834-0, PMID 17322202.
  2. ↑ van den Ent F, Löwe J: Crystal structure of the cell division protein FtsA from Thermotoga maritima. In: EMBO J. 19. Jahrgang, Nr. 20, 2000, S. 5300–5307, doi:10.1093/emboj/19.20.5300, PMID 11032797.
  3. ↑ a b Szwedziak P, Wang Q, Freund SMV, Löwe J: FtsA forms actin-like protofilaments. In: EMBO J. 31. Jahrgang, Nr. 10, 2012, S. 2249–2260, doi:10.1038/emboj.2012.76, PMID 22473211.
  4. ↑ a b c Pichoff S, Shen B, Sullivan B, Lutkenhaus J: FtsA mutants impaired for self-interaction bypass ZipA suggesting a model in which FtsA’s self-interaction competes with its ability to recruit downstream division proteins. In: Mol Microbiol. 83. Jahrgang, Nr. 6, 2012, S. 151–167, doi:10.1111/j.1365-2958.2011.07923.x, PMID 22111832.
  5. ↑ Karrupiah F, Derrick JP: Structure of the PilM-PilN inner membrane type IV pilus biogenesis complex from Thermus thermophilus. In: J Biol Chem. 286. Jahrgang, Nr. 27, 2011, S. 24434–24442, doi:10.1074/jbc.M111.243535, PMID 21596754.
  6. ↑ Pichoff S, Lutkenhaus J: Tethering the Z ring to the membrane through a conserved membrane targeting sequence in FtsA. In: Mol Microbiol. 55. Jahrgang, Nr. 6, 2005, S. 1722–1734, doi:10.1111/j.1365-2958.2005.04522.x, PMID 15752196.
  7. ↑ Rico AI, García-Ovalle M, Mingorance J, Vicente M: Role of two essential domains of Escherichia coli FtsA in localization and progression of the division ring. In: Mol Microbiol. 53. Jahrgang, Nr. 5, 1. September 2004, S. 1359–1371year= 2004, doi:10.1111/j.1365-2958.2004.04245.x, PMID 15387815.
  8. ↑ Busiek KK, Eraso JM, Wang Y, Margolin W: The early divisome protein FtsA interacts directly through its 1c subdomain with the cytoplasmic domain of the late divisome protein FtsN. In: J Bacteriol. 194. Jahrgang, Nr. 8, 2012, S. 1989–2000, doi:10.1128/JB.06683-11, PMID 22328664.
  9. ↑ Rico AI, Krupka M, Vicente M: In the beginning, Escherichia coli assembled the proto-ring: an initial phase of division. In: J Biol Chem. 288. Jahrgang, Nr. 29, 2013, S. 20830–20836, doi:10.1074/jbc.R113.479519, PMID 23740256.
  10. ↑ Ishikawa S, Kawai Y, Hiramatsu K, Kuwano M, Ogasawara N: A new FtsZ-interacting protein, YlmF, complements the activity of FtsA during progression of cell division in Bacillus subtilis. In: Mol Microbiol. 60. Jahrgang, Nr. 1, 2006, S. 1364–1380, doi:10.1111/j.1365-2958.2006.05184.x, PMID 16796675.
  11. ↑ Geissler B, Elraheb D, Margolin W: A gain-of-function mutation in ftsA bypasses the requirement for the essential cell division gene zipA in Escherichia coli. In: Proc Natl Acad Sci USA. 100. Jahrgang, Nr. 7, 2003, S. 4197–4202, doi:10.1073/pnas.0635003100, PMID 12634424.
  12. ↑ Osawa M, Erickson HP: Liposome division by a simple bacterial division machinery. In: Proc Natl Acad Sci USA. 110. Jahrgang, Nr. 3, 2013, S. 11000–11004, doi:10.1073/pnas.1222254110, PMID 25213228.
  13. ↑ Fujita J, Maeda Y, Nagao C, Tsuchiya Y, Miyazaki Y, Hirose M, Mizohata E, Matsumoto Y, Inoue T, Mizuguchi K, Matsumura H: Crystal structure of FtsA from Staphylococcus aureus. In: FEBS Lett. 588. Jahrgang, Nr. 10, 2014, S. 1879–1885, doi:10.1016/j.febslet.2014.04.008, PMID 24746687.
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