M-Protein

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Als M-Protein bezeichnet man einen Virulenzfaktor von Streptokokkenarten der Lancefield-Einteilung-A (Hauptvertreter: Streptococcus pyogenes). Es zählt zu den bedeutendsten Oberflächenantigenen dieser Arten.

Wirkmechanismus[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

Aufgrund der Hemmung der Bindung von Leukozyten an das Bakterium wirkt es stark antiphagozytär. Der Grund für die verminderte Bindung der Leukozyten besteht darin, dass das M-Protein die C3-Konvertase des Komplementsystems zerstört. Folgend kann C3 nicht in C3a und C3b gespalten werden. C3b ist jedoch wichtig für die Opsonisierung.

Quellen[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

  • N. Chanter, N. C. Talbot, J. R. Newton, D. Hewson, K. Verheyen: Streptococcus equi with truncated M-proteins isolated from outwardly healthy horses. In: Microbiology. 146 (Pt 6), Juni 2000, S. 1361–1369. doi:10.1099/00221287-146-6-1361. PMID 10846214.
  • O. Schneewind, K. F. Jones, V. A. Fischetti: Sequence and structural characteristics of the trypsin-resistant T6 surface protein of group A streptococci. In: Journal of bacteriology. Band 172, Nummer 6, Juni 1990, S. 3310–3317, doi:10.1128/jb.172.6.3310-3317.1990, PMID 2188957, PMC 209141 (freier Volltext).
  • V. A. Fischetti, V. Pancholi, O. Schneewind: Conservation of a pentapeptide sequence in the anchor region of surface proteins from gram-positive cocci. In: Mol. Microbiol. 4 (9), September 1990, S. 1603–1605. doi:10.1111/j.1365-2958.1990.tb02072.x. PMID 2287281.
  • V. A. Fischetti: Streptococcal M protein: molecular design and biological behavior. In: Clin Microbiol Rev. 2(3), Juli 1989, S. 285–314.