Scyllatoxin
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| Scyllatoxin | ||
|---|---|---|
| ||
| nach PDB 1SCY | ||
| Andere Namen |
Leiurotoxin I, LeTx I, Potassium channel toxin alpha-KTx 5.1 | |
| Masse/Länge Primärstruktur | 31 Aminosäuren, 3.430 Da | |
| Bezeichner | ||
| Externe IDs | ||
| Vorkommen | ||
| Übergeordnetes Taxon | Leiurus quinquestriatus | |
Scyllatoxin (synonym Kaliumkanaltoxin alpha-KTx 5.1, Leiurotoxin I) ist ein Neurotoxin aus dem Skorpion Leiurus quinquestriatus hebraeus (gelber Mittelmeerskorpion).
Eigenschaften[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]
Scyllatoxin ist ein Protein und Skorpiontoxin. Es bindet und hemmt Calcium-aktivierte Kaliumkanäle (Typ SK-Ca, auch bekannt als Apamin-sensitive Kaliumkanäle), nicht aber hSK3 ex4.[1] Scyllatoxin ist aber nicht strukturell mit Apamin verwandt.[2] Scyllatoxin ist amidiert und besitzt drei Disulfidbrücken zwischen C8:C26, C12:C28 und C3:C21.[3] Arginine an den Positionen 6 und 13 sind für die Bindung und Wirkung essentiell.[4] Scyllatoxin macht nur 0,02 % der Proteinmasse im Skorpiongift aus.[5]
Weblinks[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]
Einzelnachweise[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]
- ↑ O. H. Wittekindt, V. Visan, H. Tomita, F. Imtiaz, J. J. Gargus, F. Lehmann-Horn, S. Grissmer, D. J. Morris-Rosendahl: An apamin- and scyllatoxin-insensitive isoform of the human SK3 channel. In: Molecular pharmacology. Band 65, Nummer 3, März 2004, S. 788–801, doi:10.1124/mol.65.3.788, PMID 14978258.
- ↑ G. G. Chicchi, G. Gimenez-Gallego, E. Ber, M. L. Garcia, R. Winquist, M. A. Cascieri: Purification and characterization of a unique, potent inhibitor of apamin binding from Leiurus quinquestriatus hebraeus venom. In: The Journal of biological chemistry. Band 263, Nummer 21, Juli 1988, S. 10192–10197, PMID 2839478.
- ↑ J. M. Sabatier, C. Lecomte, K. Mabrouk, H. Darbon, R. Oughideni, S. Canarelli, H. Rochat, M. F. Martin-Eauclaire, J. van Rietschoten: Synthesis and characterization of leiurotoxin I analogs lacking one disulfide bridge: evidence that disulfide pairing 3-21 is not required for full toxin activity. In: Biochemistry. Band 35, Nummer 33, August 1996, S. 10641–10647, doi:10.1021/bi960533d, PMID 8718853.
- ↑ E. Buisine, J. M. Wieruszeski, G. Lippens, D. Wouters, A. Tartar, P. Sautiere: Characterization of a new family of toxin-like peptides from the venom of the scorpion Leiurus quinquestriatus hebraeus. 1H-NMR structure of leiuropeptide II. In: The journal of peptide research : official journal of the American Peptide Society. Band 49, Nummer 6, Juni 1997, S. 545–555, PMID 9266482.
- ↑ Q. Zhu, S. Liang, L. Martin, S. Gasparini, A. Ménez, C. Vita: Role of disulfide bonds in folding and activity of leiurotoxin I: just two disulfides suffice. In: Biochemistry. Band 41, Nummer 38, September 2002, S. 11488–11494, PMID 12234192.