Stressfaser

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Stressfasern sind kontraktile Bündel aus Aktinfilamenten, die in nicht-muskulären Zellen zu finden sind.[1] Sie sind eine Komponente des Zytoskeletts. Die einzelnen Aktinfilamente werden dabei durch das Vernetzungsprotein α-Actinin gebündelt und mit dem Motorprotein Myosin-II durchsetzt.[2] Stressfasern sind wichtig für die Adhäsion, Kontraktilität und Motilität von verschiedenen Zellpopulationen.

Aufbau[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

Eine einzelne Stressfaser besteht aus 10 bis 30 Aktinfilamenten.[3] Diese Filamente werden insbesondere durch das quervernetzende Protein α-Actinin zu einem Strang gebündelt.[4] Teilweise sind auch andere Proteine wie beispielsweise Espin oder Filamin an der Quervernetzung beteiligt.[5][6] Diese quervernetzenden Proteine sitzen in regelmäßigen Abständen entlang der Fasern; zwischen den quervernetzenden Bereichen sind Segmente mit nicht-muskulären Myosin-II und Tropomyosin.[7][8] Diese beiden Proteine ermöglichen die Kontraktion der Stressfaser.[9] Für den Aufbau dieser komplexen Strukturen ist die kleine GTPase RhoA notwendig.[10]

Funktionen[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

Retention[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

Die Wand von Gefäßen ist von Endothel-Zellen ausgekleidet. Durch den Strom des Blutes entlang der Gefäßwände entstehen Scherkräfte, die dazu führen könnten, dass sich Endothel-Zellen von der Wand ablösen. Dieser mechanische Stress induziert die Expression von RhoA, das die Bildung von Stressfasern bewirkt.[11][12] In Bereichen besonders hoher mechanischer Belastung (z. B. Aorta) und bei Bluthochdruck erhöht sich die Anzahl von Stressfasern in Endothel-Zellen.[13][14] Die Stressfasern sind über Fokalkontakte in der Zellwand verankert.[15] Die Kontraktilität der Stressfasern ermöglicht es den Endothel-Zellen, auch bei hohen Flussraten flach auf der Gefäßwand anzuliegen und damit die auf sie wirkenden Scherkräfte zu reduzieren.[16] Da diese Funktion der Stressfasern auf mechanischen Stress zuerst entdeckt wurde, wurden sie entsprechend benannt.

Migration[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

Die Wanderung von Zellen ist ein zyklischer Prozess aus Protrusion vorderer Zellfortsätze und anschließender Kontraktion zum Nachziehen des hinteren Zellfortsatzes.[17] Stressfasern sind insbesondere für die Retraktion des hinteren Zellfortsatzes relevant.[18]

Morphogenese[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

Als Morphogenese wird der Prozess bezeichnet, der die Gestalt einer Zelle determiniert. Diese wird insbesondere durch das Zytoskelett und u. a. auch den Stressfasern bestimmt.[19]

Einzelnachweise[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

  1. ↑ Thomas E. Kreis und Walter Birchmeier: Stress fiber sarcomeres of fibroblasts are contractile. In: Cell. Band 22, November 1980, S. 555–561, doi:10.1016/0092-8674(80)90365-7, PMID 6893813.
  2. ↑ S. Tojkander, G. Gateva, P. Lappalainen: Actin stress fibers – assembly, dynamics and biological roles. In: Journal of Cell Science. 125 (8). Jahrgang, 29. April 2012, S. 1855–1864, doi:10.1242/jcs.098087, PMID 22544950.
  3. ↑ L. P. Cramer, M. Siebert, T. J. Mitchison: Identification of novel graded polarity actin filament bundles in locomoting heart fibroblasts: implications for the generation of motile force. In: J. Cell Biol. Nr. 136, 1997, S. 1287–1305, doi:10.1083/jcb.136.6.1287, PMID 9087444, PMC 2132518 (freier Volltext).
  4. ↑ E. Lazarides, K. Burridge: Alpha-actinin: immunofluorescent localization of a muscle structural protein in nonmuscle cells. In: Cell. Band 6, 1975, S. 289–298, doi:10.1016/0092-8674(75)90180-4, PMID 802682.
  5. ↑ B. Chen, A. Li, D. Wang, M. Wang, L. Zheng, J. R. Bartles: Espin contains an additional actin-binding site in its N terminus and is a major actin-bundling protein of the sertoli cell-spermatid ectoplasmic specialization junctional plaque. In: Mol. Biol. Cell. Band 10, 1999, S. 4327–4339, doi:10.1091/mbc.10.12.4327, PMID 10588661.
  6. ↑ K. Wang, J. F. Ash, S. J. Singer: Filamin, a new high-molecular-weight protein found in smooth muscle and non-muscle cells. In: Proceedings of the National Academy of Sciences. Band 72, Nr. 11, 1. November 1975, S. 4483–4486, doi:10.1073/pnas.72.11.4483, PMID 53835.
  7. ↑ Klaus Weber, Ute Groeschel-Stewart: Antibody to Myosin: The Specific Visualization of Myosin-Containing Filaments in Nonmuscle Cells. In: Proceedings of the National Academy of Sciences. Band 71, Nr. 11, 1. November 1974, S. 4561–4564, doi:10.1073/pnas.71.11.4561, PMID 4612524.
  8. ↑ E. Lazarides: Tropomyosin antibody: the specific localization of tropomyosin in nonmuscle cells. In: J. Cell Biol. Band 65, 1975, S. 549–561, doi:10.1083/jcb.65.3.549, PMID 1094020.
  9. ↑ G. Isenberg, P. C. Rathke, N. Hülsmann, W. W. Franke, K. E. Wohlfarth-Bottermann: Cytoplasmic actomyosin fibrils in tissue culture cells. In: Cell and Tissue Research. Band 166, Nr. 4, 1. Februar 1976, S. 427–443, doi:10.1007/BF00225909, PMID 1253242.
  10. ↑ H. F. Paterson, A. J. Self, M. D. Garrett, I. Just, K. Aktories, A. Hall: Microinjection of recombinant p21rho induces rapid changes in cell morphology. In: Journal of Cell Biology. Band 111, Nr. 3, 1. September 1990, S. 1001–1007, doi:10.1083/jcb.111.3.1001, PMID 2118140.
  11. ↑ R.-P. Franke, M. Gräfe, H. Schnittler, D. Seiffge, C. Mittermayer, D. Drenckhahn: Induction of human vascular endothelial stress fibres by fluid shear stress. In: Nature. Band 307, Nr. 5952, Februar 1984, S. 648–649, doi:10.1038/307648a0, PMID 6537993.
  12. ↑ Beata Wojciak-Stothard, Anne J. Ridley: Shear stress–induced endothelial cell polarization is mediated by Rho and Rac but not Cdc42 or PI 3-kinases. In: Journal of Cell Biology. Band 161, Nr. 2, 28. April 2003, S. 429–439, doi:10.1083/jcb.200210135, PMID 12719476.
  13. ↑ A. J. Wong, T. D. Pollard, I. M. Herman: Actin filament stress fibers in vascular endothelial cells in vivo. In: Science. Band 219, Nr. 4586, 18. Februar 1983, S. 867–869, doi:10.1126/science.6681677, PMID 6681677.
  14. ↑ G. E. White, M. A. Gimbrone Jr, K. Fujiwara: Factors influencing the expression of stress fibers in vascular endothelial cells in situ. In: Journal of Cell Biology. Band 97, Nr. 2, 1. August 1983, S. 416–424, doi:10.1083/jcb.97.2.416, PMID 6684121.
  15. ↑ Pakorn Kanchanawong, Gleb Shtengel, Ana M. Pasapera, Ericka B. Ramko, Michael W. Davidson, Harald F. Hess, Clare M. Waterman: Nanoscale architecture of integrin-based cell adhesions. In: Nature. Band 468, Nr. 7323, November 2010, S. 580–584, doi:10.1038/nature09621, PMID 21107430.
  16. ↑ Stéphanie Pellegrin, Harry Mellor: Actin stress fibres. In: Journal of Cell Science. Band 120, Nr. 20, 15. Oktober 2007, S. 3491–3499, doi:10.1242/jcs.018473, PMID 17928305.
  17. ↑ Anne J. Ridley, Martin A. Schwartz, Keith Burridge, Richard A. Firtel, Mark H. Ginsberg, Gary Borisy, J. Thomas Parsons, Alan Rick Horwitz: Cell Migration: Integrating Signals from Front to Back. In: Science. Band 302, Nr. 5651, 5. Dezember 2003, S. 1704–1709, doi:10.1126/science.1092053, PMID 14657486.
  18. ↑ Rebecca A. Worthylake, Sean Lemoine, Joanna M. Watson, Keith Burridge: RhoA is required for monocyte tail retraction during transendothelial migration. In: Journal of Cell Biology. Band 154, Nr. 1, 9. Juli 2001, S. 147–160, doi:10.1083/jcb.200103048, PMID 11448997.
  19. ↑ Wenxiang Meng, Masatoshi Takeichi: Adherens Junction: Molecular Architecture and Regulation. In: Cold Spring Harbor Perspectives in Biology. Band 1, Nr. 6, 12. Januar 2009, S. a002899, doi:10.1101/cshperspect.a002899, PMID 20457565.
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