Acyl-Carrier-Proteine

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Proteinstruktur der ACP-Domäne der Typ-II Polyketidsynthase

Acyl-Carrier-Proteine (ACP) sind eine Gruppe von Proteinen, die Bestandteil der Fettsäure-Synthase und der Polyketid-Synthase sind. Es ist außerdem eines der am meisten vorkommenden Proteine in E. coli.[1] In beiden Fällen ist die wachsende Kette über Thioester der Thiolgruppe des 4′-Phosphopantethein-Restes[2] an das ACP gebunden.

Struktur[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

ACPs sind eine homogene Gruppe von kleinen negativ geladenen Proteinen, die aus α-Helix-Bündeln bestehen sowie hohe Ähnlichkeit in Struktur und Aminosäuresequenz aufweisen. Die Strukturaufklärung fand via verschiedener Kernspinresonanzspektroskopie- und Kristallographie-Verfahren statt. Strukturell und mechanistisch ähneln sie den Peptidyl-Carrier-Proteinen (PCP) von nichtribosomalen Peptid-Synthasen.[3][4][5][6]

Biosynthese[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

Nach der Expression des inaktiven apo ACPs wird der 4'-Phosphopantethein-Rest an einen Serinrest geknüpft. Diese Verknüpfung wird von der Acyl-Carrier-Protein-Synthase (ACPS), einer 4'-Phosphopantetheinyl-Transferase, katalysiert. 4'-Phosphopantethein ist eine prosthetische Gruppe von mehreren ACPs inklusive des ACPs der Fettsäure-Synthase, der Polyketid-Synthase, des Peptidyl-Carrier-Proteins und der Aryl-Carrier-Proteine der nichtribosomalen Peptid-Synthasen (NRPS).

Weblinks[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

Einzelnachweise[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

  1. John E. Cronan: The Chain-Flipping Mechanism of ACP (Acyl Carrier Protein)-Dependent enzymes Appears Universal. In: Biochemical Journal. 460. Jahrgang, Nr. 2, 2014, S. 157–163, doi:10.1042/BJ20140239, PMID 24825445 (englisch).
  2. Externe Identifikatoren von bzw. Datenbank-Links zu 4′-Phosphopantethein: CAS-Nummer: 2226-71-3, PubChem: 115254, ChemSpider: 103123, DrugBank: DB03912, Wikidata: Q6590391.
  3. Roujeinikova A, Baldock C, Simon WJ, Gilroy J, Baker PJ, Stuitje AR, Rice DW, Slabas AR, Rafferty JB: X-ray crystallographic studies on butyryl-ACP reveal flexibility of the structure around a putative acyl chain binding site. In: Structure. 10. Jahrgang, Nr. 6. London, England Juni 2002, S. 825–35, doi:10.1016/s0969-2126(02)00775-x, PMID 12057197 (englisch).
  4. Crawford JM, Vagstad AL, Ehrlich KC, Udwary DW, Townsend CA: Acyl-carrier protein-phosphopantetheinyltransferase partnerships in fungal fatty acid synthases. In: ChemBioChem. 9. Jahrgang, Nr. 10, Juli 2008, S. 1559–63, doi:10.1002/cbic.200700659, PMID 18551496, PMC 3189688 (freier Volltext) – (englisch).
  5. Volkman BF, Zhang Q, Debabov DV, Rivera E, Kresheck GC, Neuhaus FC: Biosynthesis of D-alanyl-lipoteichoic acid: the tertiary structure of apo-D-alanyl carrier protein. In: Biochemistry. 40. Jahrgang, Nr. 27, Juli 2001, S. 7964–72, doi:10.1021/bi010355a, PMID 11434765 (englisch).
  6. Weber T, Baumgartner R, Renner C, Marahiel MA, Holak TA: Solution structure of PCP, a prototype for the peptidyl carrier domains of modular peptide synthetases. In: Structure. 8. Jahrgang, Nr. 4, April 2000, S. 407–18, doi:10.1016/s0969-2126(00)00120-9, PMID 10801488 (englisch).